No Image

Что такое аст в биохимии крови

СОДЕРЖАНИЕ
1 просмотров
29 июля 2019

Автор: Content · Опубликовано 07.03.2017 · Обновлено 17.10.2018

Содержание этой статьи:

Анализ крови является важным диагностическим критерием, по его результатам врач может сказать многое не только об общем состоянии пациента, но и о здоровье конкретных органов. В частности, биохимический анализ может рассказать о печени, если внимательно рассмотреть его параметры и . Остановимся на них подробнее.

Аспартат­амино­трансфераза (AST)

Вещество представляет собой фермент, способствующий транспорту аминокислоты внутри организма человека. AST (синонимы , ) присутствует в клетках всего организма, но больше всего его наблюдается в печени и сердце, чуть меньше в мышечной ткани, почках, селезёнке и поджелудочной железе. В функции фермента входит также участие в процессах выработки жёлчи, производства необходимых белковых структур, преобразования питательных веществ, расщепления токсических соединений. Норма состояния крови предусматривает минимальное количество фермента в кровотоке, при изменении уровня можно предположить наличие серьёзной патологии. Изменение значения АсАТ отмечаются раньше, чем специфические симптомы заболеваний.

Повышение показателя

Повышенный уровень АСТ наблюдается у человека если присутствуют следующие явления:

  • Патологии печени (от гепатита до цирроза и рака);
  • Нарушения в работе сердца (инфаркт, сбой сердечного ритма);
  • Тромбоз крупных сосудов;
  • Появления участков некротизации (гангрена);
  • Травмы (механическое повреждение мышц), ожоги.

Причины невысокого увеличения АСТ могут указывать на значительную физическую нагрузку или наличие недавнего инъекционного введения или перорального употребления лекарственного средства, вакцины или витаминов.

Снижение показателя

Диагностическое значение имеет не только повышенный уровень AST, но и его снижение. В качестве наиболее частой причины состояния называют разрывы печени, но возможно колебание значения в меньшую сторону при беременности или недостатке витамина В6, который участвует в транспорте аспартата.

Нормальное значение

Норма уровня АсАТ отличается в зависимости от методики исследования. Результаты, полученные при различных способах определения нельзя сопоставлять между собой. Обратите внимание, что тест-система указывается лабораторией в бланке анализа. Это также значит, что в каждой лаборатории свои референсные значения, которые могут отличаться от норм, принятых в других лабораториях.

Результат AU 680

Для детей младше месячного возраста норма АсАТ составляет 25–75 единиц на литр. У более взрослых пациентов (до 14 лет) за среднестатистическим диапазоном является 15–60.

У взрослых мужчин и женщин норма отличается:
Для мужчин – 0–50.
Для женщин – 0–45.

Результат Cobas 8000

Показатель АсАТ также пересчитывается на один литр крови и измеряется в условных единицах:

Возраст Верхняя граница нормы АСТ / АсАТ / AST по системе Cobas 8000
до 1 года 58
1–4 года 59
5–7 лет 48
8–13 лет 44
14–18 лет 39
Взрослые мужчины 39
Взрослые женщины 32

Аланин­амино­трансфераза (ALT)

ALT (синонимы , ), так же как и АСТ, является ферментом, но аланин­амино­трансфераза отвечает за передвижение аминокислоты аланина от одной клетки к другой. Благодаря ферменту центральная нервная система получает энергию для своей работы, происходит укрепление иммунитета, осуществляется нормализация обменных процессов. Вещество участвует в процессах формирования лимфоцитов. В норме АЛТ в крови присутствует в малом количестве. Наибольшая концентрация фермента наблюдается в тканях печени и сердца, чуть меньше – в почках, мышцах, селезёнке, лёгких и поджелудочной железе. Изменение содержания АлАТ в крови наблюдается при серьёзных заболеваниях, но также может быть вариантом нормального состояния.

Повышение показателя

При биохимическом исследовании крови АлАТ может быть повышен в результате следующих патологий:

  • Повреждения печени и желчевыводящих путей (гепатиты, цирроз, рак, непроходимость);
  • Интоксикации (алкогольная, химическая);
  • Заболевания сердца и сосудов (ишемия, инфаркт, миокардит);
  • Болезни крови;
  • Травмы и ожоги.

Показатель ALT может повышаться после принятия лекарственных препаратов, употребления жирной пищи или фастфуда, внутримышечных инъекций.

Снижение показателя

В биохимическом анализе крови может наблюдаться снижение показателя АлАТ, это свидетельствует о недостатке витамина В6, участвующего в транспорте аланина, или тяжёлых патологиях печени: циррозе, некрозе и других.

Нормальное значение

Как и АСТ, АЛТ в крови определяют несколькими методами, лаборатория указывает его в бланке результата анализа. Исследования, выполненные по разным методикам, нельзя сопоставлять между собой.

Результат AU 680

У детей младше месячного возраста норма АлАТ составляет 13–45 единиц из расчёта на литр крови.

У детей старше одного месяца и взрослых нормальные значения ALT колеблются в зависимости от пола:

  • Мужчины – от 0 до 50 единиц;
  • Женщины – от 0 до 35 единиц.

Результат Cobas 8000

Согласно этой тестовой системе значение нормы показателя зависит от возраста человека и его половой принадлежности:

Возраст Верхняя граница нормы АЛТ / АлАТ / ALT по Cobas 8000
до 1 года 56
1–7 лет 29
8–18 лет 37
Взрослые мужчины 41
Взрослые женщины 33

Когда назначается исследование

Врач может назначить биохимический анализ для изучения уровня ферментов AST и ALT если есть признаки поражения печени или при некоторых факторах, способных повлиять на её работу.

Частые симптомы патологии печени:

  • Утрата аппетита;
  • Случаи рвоты;
  • Присутствие чувства тошноты;
  • Болевой синдром в животе;
  • Светлая окраска каловых масс;
  • Тёмная окраска мочи;
  • Желтоватый оттенок белков глаз или кожных покровов;
  • Наличие зуда;
  • Общая слабость;
  • Повышенная утомляемость.

Факторы риска поражения печени:

  • Злоупотребление спиртными напитками;
  • Гепатит или перенесённая желтуха;
  • Наличие патологии печени у близких родственников;
  • Приём потенциально токсичных лекарственных средств (анаболические стероиды; противовоспалительные, противотуберкулёзные, противогрибковые медикаменты; антибиотики и другие);
  • Сахарный диабет;
  • Ожирение.
Читайте также:  Что делать при острой диарее

Анализ на АсАТ и АлАТ ферменты может проводиться для оценки эффективности лечения (если повышенный уровень постепенно снижается – диагностируют положительный эффект от медикаментозной терапии).

Особенности диагностики

В диагностических целях важен не только факт изменения показателей крови АсАТ и АлАТ, но и степень их повышения или понижения, а также соотношение количества ферментов между собой. К примеру:

Об инфаркте миокарда свидетельствует повышение обоих показателей (АСТ и АЛТ) в анализе в 1,5–5 раз.

Если соотношение АСТ/АЛТ находится в пределах 0,55–0,65, можно предположить вирусный гепатит в острой фазе, превышение коэффициентом отметки 0,83 свидетельствует о тяжёлом течении заболевания.

Если уровень АСТ намного превышает уровень АЛТ (соотношение АсАТ/АлАТ намного больше 1), то в качестве причины таких изменений может выступать алкогольный гепатит, повреждение мышц или цирроз.

Для исключения ошибки врач должен оценить также другие показатели крови (в случае патологии печени это билирубин­амино­трансферазная диссоциация). Если отмечается повышенный уровень билирубина на фоне снижения уровня рассматриваемых ферментов, то предполагается острая форма печёночной недостаточности или подпеченочная желтуха.

Правила сдачи биохимического анализа крови

Несоблюдение правил подготовки к анализу может привести к получению заведомо ложных результатов, что повлечёт необходимость дополнительного обследования и долгой процедуры уточнения диагноза. Подготовка включает несколько основных пунктов:

  1. Сдача материала проводится натощак в утренние часы;
  2. Исключить жирную, острую пищу, алкоголь и фастфуд накануне перед сдачей крови;
  3. Не курить за полчаса до процедуры;
  4. Исключить физическую и эмоциональную нагрузку накануне вечером и утром перед забором крови;
  5. Не следует сдавать материал сразу после рентгенографии, флюорографии, физио­терапевтических процедур, ультразвукового или ректального исследования;
  6. Необходимо рассказать врачу обо всех принимаемых лекарственных препаратах, витаминах, биологически активных добавках и прививках перед назначением биохимического исследования.

Диагностика заболеваний по результатам анализа крови – сложные процесс, требующий наличия соответствующих знаний, поэтому расшифровку результатов необходимо доверить квалифицированным врачам.

Ферменты, находящиеся во всех клетках ткани и в крови, выполняют катализаторов (ускорителей) всех биологических реакциях, происходящих в организме.

Секреторные ферменты синтезируются в печени и поступают непосредственно в кровь, где выполняют специфические функции. К таким ферментам относят церулоплазмин, липопротеиновую липазу, псевдохолинэстеразу. В случае, когда активность секреторных ферментов в крови снижается ниже нормы, возникает подозрение на наличие патологий печени.

Экскреторные ферменты синтезируются в органах пищеварения (поджелудочной железе, печени, желчных путях). Примерами таких ферментов могут служить α-амилаза, щелочная фосфатаза, липаза. При повышении активности экскреторных ферментов, возникают подозрения на наличие проблем с выделительной (экскреторной) системой.
Как уже было сказано выше, при исследовании крови определяют активность ферментов, единицами измерения которой (ME) принято считать количество фермента, которое в нормальных условиях катализирует (ускоряет) превращение 1 мкмоль субстрата за 1 минуту (мкмоль/л). Удивительным является факт того, что активность ферментов максимальна при температуре 37 °C. (активность ферментов очень чувствительная к изменению температуры).

Также по местонахождению их делят на неспецифические, которые ускоряют общие реакции, происходящие в большинстве тканей, и на органоспецифические (индикаторные), характерные для определенных типов тканей. Исследование ферментов проводится при первичном установлении диагноза, наблюдения за динамикой течения заболевания и прогноза выздоровления. Повышение активности ферментов выше нормы называют гиперферментемией, понижение ниже нормы – гипоферментемией, а нахождение ферментов, которых в норме быть не должно – дисферментемией.

Аминотрансферазы (АСТ, АЛТ) в крови

Аминотрансферазы это ферменты группы трансфераз (трансферазы это ферменты, которые катализируют реакции переноса функциональных групп от молекулы к молекуле), которые ускоряют реакции переноса аминогрупп от аминокислот к кетокислотам. Подобные ферменты широко распространены в организме человека, они содержатся в тканях сердца, печени, почек, легких и даже в скелете. Одними из ферментов-аминотрансфераз являются аспартатаминотрансфераза (АСТ) и аланинаминотрансфераза (АЛТ).

В диагностике измерение активности аспартатаминотрансфераз (будем обозначать просто АСТ) часто применяется для выявления повреждений миокарда при инфаркте миокарда. При инфаркте миокарда активность АСТ может быть повышена в 20 раз, при этом степень изменения активности указывает на патологическую массу миокарда. Зачастую увеличение активности АСТ в крови можно заметить до возможности обнаружения признаков инфаркта миокарда с помощью электрокардиографии (ЭКГ). При инфаркте миокарда активность АСТ в крови повышается через 5 — 36 часов, и снижается до нормы на 5 день.

Также АСТ повышен при патологиях печени, например остром гепатите, умеренное повышение наблюдается при механической желтухе (закупорке желчных путей камнями) и злокачественных опухолях.

Норма АСТ находится в пределах 10 — 30 МЕ/л.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ) используется организмом для ускорения реакции переноса аминогрупп с аланина на α-кетоглутаровую кислоту. АЛТ распределена во всех тканях органов и скелета, максимального содержания она достигает в печени.

Норма аланинаминотрансферазы (АЛТ) находится в пределах 7 — 40 МЕ/л.

При инфаркте миокарда наряду с АСТ повышается и активность АЛТ, особенно в острой фазе (до 150 % от нормы). При патологии печени (например, острый гепатит) по сравнению с АСТ активность АЛТ повышена в более значительном диапазоне (до 1000 МЕ/л). Именно поэтому для ранней диагностики гепатита измерение активности АЛТ более информативно, чем АСТ.

Читайте также:  Как растворять смекту для детей

Причины повышения АСТ выше нормы

Превышение Причины
в 2 раза злоупотребление алкоголем
в 5 раз стеатонекроз
в 10 раз лекарственный холестатический гепатит, цирроз печени
в 20 раз инфекционный мононуклеоз, холедозолитиаз
в 50 раз поражение клеток печени лекарственными препаратами
в 100 раз острый вирусный гепатит

Физиологическое повышение активности бывает связано с приемом лекарственных препаратов, например эритроцимина, линкомицина, аскорбиновой кислоты, а также

Стоит упомянуть про коэффициент де Ритиса, который используют при такой диагностике: это отношение АСТ к АЛТ.

В норме коэффициент де Ритиса находится в пределах 0,91 – 1,75.

Причины патологического повышения показателя АСТ/АЛТ:

Причина Описание
инфаркт миокарда преобладает активность АСТ (500% нормы) над АЛТ (150 % нормы), коэффициент де Ритиса больше 2.
острый гепатит преобладает активность АЛТ (300 – 100 МЕ/л) над АСТ (150 – 1000 МЕ/л), коэффициент де Ритиса меньше 1.

Снижение активности ниже нормы наблюдается при почечной недостаточности и во время беременности.

Общая лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови

Норма активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в крови находится в пределах 208 – 378 МЕ/л. Максимальная активность этого фермента обнаруживается в почках и сердечной мышце.

Различают физиологическое и патологическое повышение активности ЛДГ.

Физиологическое повышение ЛДГ возникает на фоне активных физических нагрузках и у женщин при беременности.

Патологическое повышение активности ЛДГ в 2-4 раза выше нормы возникает при инфаркте миокарда, причем повышенной она остается в течение 10 суток. Небольшое повышение активности ЛДГ бывает при хронической сердечной недостаточности, миокардите и острой коронарной недостаточности. Также повышение активности ЛДГ возможно при инфаркте легких и легочной эмболии, но только при условии того, что уровень активности АСТ находится в норме, а концентрация билирубина повышена.

Вирусные гепатиты также повышают активность ЛДГ, причем прямая зависимость степени повышения активности ЛДГ и тяжести гепатита.

Щелочная фосфатаза в крови

Щелочная фосфатаза катализирует реакции отсоединения фосфорной кислоты из соединений. Щелочная фосфатаза повышена при состояниях, связанных с поражением костей (переломы). Также повышение активности щелочной фосфатазы может свидетельствовать о наличии патологий печени, почек или при передозировке лекарственными препаратами (парацетамол, тетрациклин), приеме оральных контрацептивов, гиперпаратиреозе, цитомегаловирусной инфекции, тиреотоксикозе.

Норма активности щелочной фосфатазы в крови:

Возраст Активность, МЕ/л
Дети 70 — 210
Взрослые 40 – 120
Причины повышения активности щелочной фосфатазы в крови:

Превышение Причины
в 3 раза острый вирусный гепатит, алкогольный гепатит
в 5 раз цирроз печени, жировая дистрофия печени, инфекционный мононуклеоз
в 10 раз постнекротический цирроз, холедохолитиаз
в 20 раз лекарственный гепатит, опухоли печени, первичный билиарный цирроз

Понижение активности щелочной фосфатазы возникает при выраженной анемии, гипофосфатемии, цинге и гипотиреозе.

Амилаза

Амилаза крови это фермент ускоряющий реакции превращения крахмала до простых олигосахаридов (моносахаридов и дисахаридов). В человеческом организме амилаза поступает в кровь из поджелудочной и слюнных желез, так как именно в них находится наибольшее количество данного фермента. Амилаза является важным ферментом, который, находясь в слюне, проявляет свою активность в самом начале процесса пищеварения – во рту человека.

α-амилаза

Альфа амилаза входит в список основных пищеварительных ферментов не только в организме человека и животных, но и в растениях, грибах и бактериях, причем в растениях этот фермент проявляет свою наибольшую активность на этапе прорастания семени.

Норма активности альфа амилазы в крови человека находится в пределах 25 – 220 МЕ/л.

Кровь человека содержит два типа α-амилазы: панкреатический (или P-тип) и слюнной (S-тип). α-амилаза панкреатического типа синтезируется клетками поджелудочной железы, а слюнная α-амилаза слюнного типа – клетками слюнных железа, причем в норме на долю панкреатического типа приходится около 30-50% (17-115 МЕ/Л) от общего количества α-амилазы, а слюнного примерно 60%.

Определение активности α-амилаза в крови имеет большое значение в диагностике патологий, например активность α-амилазы повышена в 2 — 30 раз при заболеваниях поджелудочной железы, например острого панкреатита, при этом повышается активность панкреатического типа α-амилазы, а активность слюнного типа α-амилазы не меняется. При остром приступе повышение активности α-амилазы (гиперамилаземия) происходит уже через 5 часов, достигает своего максимума через 12-24 часа и снижается до нормы на 3 – 6 сутки. Следует отметить, что для диагностики патологий поджелудочной железы определение активности α-амилазы в моче имеет большее информационное значение нежели в крови. К тому же, в некоторых случаях, острый панкреатит может возникать без повышения или снижения активности α-амилазы.

Поэтому для большей точности в диагностике панкреатита исследуют изменения в активности α-амилазы вместе с изменениями концентрации креатинина в моче и крови, то есть рассчитывают амилазо-креатининовый клиренс по формуле, указанной ниже.

В норме амилазо-креатининовый клиренс должен быть не более 3, при повышении его значения более 3 диагностируют панкреатит (чем выше значение амилазо-креатининового клиренса, тем выше уровень панкреатического типа α-амилазы).

При наличии хронического панкреатита активность α-амилазы увеличивается в периоды обострения или при появлении препятствий для оттока панкреатического сока из-за воспаления, сдавливания протоков, отека головки поджелудочной железы. Понижение активности α-амилазы при хроническом панкреатите указывает на экзокринную недостаточность поджелудочной железы при атрофии тканей органа.

Читайте также:  Редька при панкреатите можно

При гнойном панкреатите, сопровождающемся некрозом тканей поджелудочной железы, гиперамилаземия может отсутствовать.

Однако повышение активности α-амилазы может быть вызвана не только приступами острого панкреатита, но и острым аппендицитом, язвой двенадцатиперстной кишки, перитонитом, кишечной непроходимостью, холециститом, диабетическом ацидозе, употреблении чрезмерного количества алкоголя, а также приемом таких лекарственных препаратов как кортикостеродов, сульфаниламидов, тетрациклина, морфина, пероральных констрацептивов. При наличии перечисленных заболеваний активность α-амилазы в крови может увеличиваться в 3-4 раза. Также активность панкреатической α-амилазы повышается по время беременности.

Повышение активности слюнной α-амилазы наблюдают при заболеваниях полости рта, например стоматите, паркинсонизме, а снижение при эмоциональных перегрузках и стрессе.

β-амилаза

Бета амилаза отсутствует в организме человека и животных. Находясь в бактериях, грибах и растениях, она расщепляет крахмал на простые сахара. Например, β-амилаза активно помогает созревающим фруктам становиться сладкими.

Липаза

Еще один фермент, определение которого имеет важное информационное значение при диагностике острого панкреатита это липаза. В периоды приступов острого панкреатита, липаза в крови может быть повышена в 200 раз.

Норма активности липазы в крови находится в пределах от 0 до 190 МЕ/л.

Среди причин, вызывающих повышение активности липазы в крови можно выделить также перитонит, сахарный диабет, ожирение, подагра также прием барбитуратов.
Понижение активности липазы возникает при содержании в принимаемой пище большого количества жиров, а также при онкологических заболеваниях, за исключением рака поджелудочной железы.

При обострении хронического панкреатита активность липазы резко повышается до 200 раз в первые 12-24 часа, и сохраняет свое значение в течение 10-12 дней. Прогноз течения острого панкреатита считают неблагоприятным в случае, когда уровень липазы повысился в 10 раз, но не снизился до превышение нормы в 3 раза в первые дни.

Активность липазы не повышается при аппендиците, паротите и раке легких и других заболеваниях, при которых может повышаться уровень α-амилазы, поэтому совместное определение активности липазы и α-амилазы является обязательным при диагностике панкреатита. Для определения причины возникновения панкреатита используют липазо-амилазовый коэффициент, который равен отношению активности липазы к активности амилазы в крови. Например, если липазо-амилазовый коэффициент превышает значение 2, диагностируют острый алкогольный панкреатит.

Видео по теме

Аспартатаминотрансфераза
Аспартатаминотрансфераза из Escherichia coli, связанная с кофактором пиридоксальфосфатом [1] .
Идентификаторы
Шифр КФ 2.6.1.1
Номер CAS 9000-97-9
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9000-97-9

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАт; также глутамат оксалоацетат трансаминаза) — эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз (трансаминаз).

Содержание

История изучения [ править | править код ]

Аспартатаминотрансфераза стала первым белком, аминокислотную последовательность (т.е. первичную структуру) которого установили советские учёные [2] . Это сделали в совместной работе две лаборатории: Института молекулярной биологии АН СССР под руководством А. Е. Браунштейна и Института биоорганической химии имени М. М. Шемякина АН СССР [3] под руководством Ю. А. Овчинникова, результаты которой были опубликованы в 1972 году [4] . Ими была исследована аспартатаминотрансфераза из цитозоля сердца свиньи, которая состоит из двух идентичных субъединиц по 412 аминокислотных остатков в каждой. За раскрытие строения этого белка коллективу ученых была присуждена премия Ленинского комсомола в области науки и техники за 1975 год [5] .

Катализируемая реакция [ править | править код ]

Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH3 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглутарат. Реакция играет важную роль в высвобождении NH3 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса глюконеогенеза.

Гены [ править | править код ]

У человека существует два гена, кодирующих разные изоферменты АСТ:

Значение для медицины [ править | править код ]

Аспартатаминотрансфераза широко используется в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений миокарда (сердечной мышцы) и печени.

Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при инфаркте миокарда), печени (при гепатитах, холангите, первичном или метастатическом раке печени) в результате цитолиза (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При циррозе печени с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по шкале Чайлд-Пью) уровни трансаминаз редко бывают повышены.

Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.

Нормальные показатели для человека [ править | править код ]

В норме АСТ составляет 0—31 ед/л у женщин и 0—41 ед/л у мужчин.

Нормальные показатели для черепахи [ править | править код ]

Нормальное содержание АСТ в крови черепахи составляет 50—130 ед/л [6] .

Комментировать
1 просмотров
Комментариев нет, будьте первым кто его оставит

Это интересно
No Image Проблемы пищеварения
0 комментариев
No Image Проблемы пищеварения
0 комментариев
No Image Проблемы пищеварения
0 комментариев
No Image Проблемы пищеварения
0 комментариев
Adblock detector